بهینه سازی فرایند فیبریل زایی از آلبومین سرم گاوی با روش جذب سنجی کنگورد به‌منظور استفاده از آنها بهعنوان نانو مواد زیستی
نویسندگان
چکیده مقاله:
سابقه و هدف: رشته های آمیلوئیدی نانو ساختارهایی هستند که در نتیجه اتصال پپتیدها و پروتئینها به یکدیگر به وجود می آیند. در سالهای اخیر رشته های آمیلوئیدی به عنوان نانو مواد جدید مورد توجه قرار گرفته اند. از این منظر، افزایش میزان آمیلوئیدی شدن پروتئینها می تواند مطلوب باشد. در این مطالعه فرایند آمیلوئیدی شدن آلبومین سرم گاوی به عنوان یک پروتئین مدل، بهینه سازی شده است. مواد و روشها: پروتئین آلبومین سرم گاوی در بافر میکس سیترات-فسفات با pH های مختلف 1 و 2 و 3 و 7/4 و 4/7 قرار گرفته و هر کدام در حمام آب با دماهای مختلف (از 40-80 درجه سانتیگراد) قرار گرفته و به کمک مگنتهای کوچک (برنجی) با سرعت 100 دور در دقیقه و برای زمانهای مختلف 0، 24، 48 و 72 ساعت بهم زده شدند تا رشته های پروتئنی در هر یک بوجود آید. سپس میزان رشته های آمیلوئیدی حاصله به روش جذب سنجی مرئی و با استفاده از رنگ کنگورد مورد بررسی قرار گرفت. یافته ها: در این تحقیق اثر چهار متغیر دما، pH، زمان و غلظت پروتئین بر فرایند فیبریل زایی بررسی شده و نتایج حاصله با روش طیف سنجی کنگورد بهصورت تغییرات طول موج ماکزیمم (λmax) و جذب در طول موج ماکزیمم (Aλmax) و نیز میکروسکوپ الکترونی گذاره مورد تائید قرار گرفت. مشخص شد که بهترین شرایط تشکیل رشته های آمیلوئیدی در غلظت 5 میلی گرم بر میلی لیتر از پروتئین BSA و در pH بافر برابر 3 و پس از 72 ساعت انکوباسیون در دمای 70 درجه سانتیگراد می باشد. نتیجه گیری: از روش ساده جذب سنجی کنگورد می توان بهعنوان آزمایش اولیه برای تائید حضور نانو رشته های پروتئینی استفاده نمود و در این راستا، میزان جذب در طول موج ماکزیمم بهعنوان یک شاخص موثق معرفی می شود.
منابع مشابه
القای فیبریل‌زایی در سرم آلبومین گاوی و تولید رشتههای آمیلوئیدی به منظور استفاده از آنها بهعنوان نانو ماده زیستی جدید
چکیده رشتههای آمیلوئیدی دستهای از نانو رشتههای پروتئینی هستند که در آن پروتئین طبیعی به رشتههای متراکم تبدیل شدهاند. تجمع میتواند بیماریزا و یا غیربیماریزا باشد. اخیرا این رشتهها با توجه به ساختار منحصر به فردی که دارند، برای تولید نانومواد زیستی مورد توجه قرار گرفتهاند. در این مطالعه از آلبومین سرم گاوی بهعنوان یک پروتئین مدل برای بهینه‌سازی فرایند فیبریل زایی استفاده شد. غلظتهای 2-...
متن کاملبررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس
در این مطالعه اثر میسلهای معکوس کاتیونی بر ساختار پروتئین آلبومین سرم گاوی (BSA) مورد تحقیق قرار گرفت. طیف UV، فرایند کپسولهسازی و تراکم BSA را به ترتیب به صورت یک اوج در حوالی طول موج 279 نانومتر و پراکنش نور نشان داد. از طیفسنجی سیرکولاردیکرویزم برای یافتن ساختارهای دوم پروتئین در میسلهای معکوس و فاز آبی نرمال استفاده گردید. نتایج نشان داد که شکل بینظم و متراکم، صفحات نامنظم و رندم کویل، ...
متن کاملمطالعه فرایند فیبریل زایی انسولین رگولارو مهار آن با استفاده از ترکیبات آروماتیک
Background: The flexible structure of proteins is one important factor in the formation of ordered aggregates (amyloid fibril). This is a major problem for therapeutic proteins such as insulin. Study on the induction and inhibition of insulin fibrillation process with specific compounds such as aromatic derivatives may provide useful information about means of stabilization of protein structure...
متن کاملتثبیت آنزیم اورهآز روی نانو بیوفیبریل‌های آمیلوئیدی حاصل از آلبومین سرم گاوی
چکیده آنزیم اورهآز (EC.3.5.1.5) از دسته هیدرولازها است که هیدرولیز اوره را به آمونیاک و دی اکسیدکربن کاتالیز میکند. این آنزیم کاربردهای مختلفی در متابولیسم نیتروژن، تهیه واکسن، کیتهای تشخیص اوره، صنایع نوشابهسازی و غیره دارد. در این تحقیق از نانورشتههای آمیلوئیدی حاصل از آلبومین سرم گاوی بهعنوان بستری جدید برای تثبیت آنزیم اورهآز استفاده شد. تولید نانو رشتههای آمیلوئیدی با سه تکنیک طیف...
متن کاملبررسی نانوکمپلکس آلبومین سرم گاوی-کورکومین به روش طیفسنجی فلوئورتابی
یکی از مهم‌ترین عملکردهای زیستی آلبومین، توانایی پیوند با ترکیبات زیست‌فعال طبیعی و سنتزی است. لذا آلبومین بهعنوان حامل، برای پیوند با موادی مانند ترکیبات گیاهی با ویژگی‌های درمانی و دارویی گزینه مناسبی به نظر می‌رسد. از سوی دیگر پیشرفت‌های اخیر در زمینه علم نانو و انتقال غذا داروها، مستلزم پژوهش‌های گسترده در زمینه تهیه و بررسی ساختار نانوکمپلکس مواد زیست فعال است. در این مطالعه، برهم‌کنش آلب...
متن کاملبررسی برهم کنش مهمان - میزبان در فرایند استخراج پروتئین آلبومین سرم گاوی با استفاده از سامانه های میسلی معکوس
در این مطالعه اثر میسلهای معکوس کاتیونی بر ساختار پروتئین آلبومین سرم گاوی (bsa) مورد تحقیق قرار گرفت. طیف uv، فرایند کپسولهسازی و تراکم bsa را به ترتیب به صورت یک اوج در حوالی طول موج 279 نانومتر و پراکنش نور نشان داد. از طیفسنجی سیرکولاردیکرویزم برای یافتن ساختارهای دوم پروتئین در میسلهای معکوس و فاز آبی نرمال استفاده گردید. نتایج نشان داد که شکل بینظم و متراکم، صفحات نامنظم و رندم کویل، ...
متن کاملمنابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده{@ msg_add @}
عنوان ژورنال
دوره 6 شماره None
صفحات 65- 77
تاریخ انتشار 2016-07
با دنبال کردن یک ژورنال هنگامی که شماره جدید این ژورنال منتشر می شود به شما از طریق ایمیل اطلاع داده می شود.
کلمات کلیدی برای این مقاله ارائه نشده است
میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com
copyright © 2015-2023